Një teknikë e re mikroskopi e quajtur Cryo, ka nxjerrë fotografitë e saj më të fundit, ku janë dalluar imtësisht atomet individuale në një proteinë.
Duke përdorur mikroskopinë elektrogjenike-kriogjene studiuesit janë në gjendje të kuptojnë në detaje funksionimet e proteinave që nuk mund të ekzaminohen lehtësisht nga teknika të tjera të imazhit, si për shembull është kristalografia me rreze X.
Gjetjet e raportuara nga dy laboratorë në fund të muajit të kaluar, dokumenton mjetin Cryo-EM si mjetin kryesor për hartëzimin e formave 3D të proteinave. Këto struktura do të ndihmojnë studiuesit të kuptojnë se si proteinat funksionojnë në shëndet dhe sëmundje dhe të krijojnë ilaçe më të mira me më pak efekte anësore.
“Vërtet është një moment historik. Nuk ka asgjë që do të kthehet më mbprapsh dhe kjo ishte pengesa me e madhe që kemi hasur deri më tani, e kështu e kemi zgjidhjen për të krijuar medikamente më të mira,” thotë Holger Stark, një biokimist në Institutin Max Planck për Kimi Biofizike në Göttingen, Gjermani.
Cryo-EM është një teknikë që përcakton formën e proteinave të ngrira duke u dhënë elektrone atyre dhe duke regjistruar imazhet që rezultojnë nga ndërveprimi i tyre. Përparimet në teknologji për zbulimin e elektroneve në softuerin e analizës së imazhit katalizuan një ‘revolucion rezolucioni’.
Përpjekjet për këtë metodë kanë filluar rreth vitit 2013. Kjo çoi në strukturat e proteinave që ishin më të mprehta se kurrë më parë dhe gati aq të mira sa ato të marra nga kristalografia me rreze X, një teknikë e vjetër që infekton strukturat nga modelet e difraksionit të bëra nga kristalet e proteinave kur ato bombardohen me rreze X.
Përparimet e mëpasshme të harduerit dhe softuerit çuan në më shumë përmirësime në zgjidhjen e strukturave Cryo-EM. Por shkencëtarët u është dashur të mbështeten kryesisht në kristalografinë e rrezeve X për të marrë struktura me rezolucion atomik.
Sidoqoftë, studiuesit mund të kalojnë muaj me vite duke marrë një proteinë për tu kristalizuar dhe shumë proteina të rëndësishme mjekësore nuk do të formojnë kristale të përdorshme; krio-EM, në të kundërt, kërkon vetëm që proteina të jetë në një zgjidhje të pastruar.
Hartat me zgjidhje atomike janë mjaft të sakta për të dalluar në mënyrë të qartë pozicionin e atomeve individuale në një proteinë, me një rezolutë prej rreth 1.2 mm. Këto struktura janë veçanërisht të dobishme për të kuptuar se si funksionojnë enzimat.
Këto njohuri mund të shërbejnë për të identifikuar ilaçet që mund të bllokojnë aktivitetin e enzimave të ndryshme. Për të shtyrë krio-EM në zgjidhjen e atomit, të dy ekipet punuan në një proteinë që ruan hekurin e quajtur apoferritin.
Për shkak të qëndrueshmërisë së saj si shkëmbi, proteina është bërë një shtrat provë për krio-EM, për shkak të strukturës së proteinës.